Eiweiß / Protein

Gliederung

  1. Einleitung
  2. Proteine – Aufbau & Einteilung
  3. Aminosäuren – Aufbau & Einteilung
  4. Funktionen der Proteine im Körper
  5. Proteinbedarf
  6. Proteinpulver als Nahrungsergänzungsmittel
  7. Thermischer Effekt
  8. Biologische Wertigkeit
eiweiß

Einleitung

Proteine sind die in den Zellen am häufigsten vorkommenden Makromoleküle. Schätzungen zufolge sollen sich im menschlichen Organismus etwa 50000 verschiedene Proteine befinden. Jede Zelle wiederum enthält etwa 4000-5000 Proteine, die unterschiedlichsten Aufgaben erfüllen.

Proteine - Aufbau & Einteilung

Proteine bzw. Proteinbestandteile werden durch Pflanzen und einige wenige Mikroorganismen aus den Bestandteilen des Kohlendioxids aus der Luft, des Wassers aus dem Boden und der darin gelösten Salze aufgebaut. Demnach bestehen Proteine aus den Elementen Kohlenstoff (C), Sauerstoff (O), Wasserstoff (H) und Stickstoff (N). Manche Aminosäuren enthalten zudem auch noch Schwefel (S) oder Phosphor (P). Ein Protein ist aus kleineren Untereinheiten aufgebaut – den Aminosäuren. Viele Aminosäuren werden miteinander zu einer sogenannten Peptidkette verknüpft und ergeben dann ein Protein. Eine Aminosäurekette gilt dann als Protein, wenn mindestens 100 Aminosäuren miteinander verbunden sind. Die Verbindung von lediglich zwei Aminosäuren bezeichnet man als Dipeptid, bei drei als Tripeptid und so weiter.
Proteine können ihrem chemischen Aufbau nach grob in zwei Kategorien eingeteilt werden: Einfache und komplexe Proteine.

Bei den einfachen Proteinen ist das Makromolekül ausschließlich aus Aminosäuren (AS) aufgebaut. Als Untergruppen finden sich hier Sphäroproteine (auch globuläre Proteine genannt) und Skleroproteine.

Sphäroproteine sind eher kugelförmig und gut wasserlöslich, weshalb sie vor allem als Transportproteine sowie Enzyme und Antikörper fungieren. Zu ihnen gehören Albumine, Globuline, Prolamine, Gluteline und Histone.
Albumine treten hauptsächlich in Zellen, Enzymen und im Plasma auf. Sie dienen als Trägersubstanzen für bspw. Fettsäuren, Calcium- und Magnesiumionen oder auch Arzneimittel.
Globuline kommen im Körper als Serumglobuline oder in Zellen vor. Sie sind größer als Albumine und besitzen häufig noch einen Nichtproteinanteil. Auch sie dienen als Trägersubstanzen.
Prolamine und Gluteline werden auch als Glutenine bezeichnet. Zusammen bilden sie das allseits bekannte Gluten, das Klebereiweiß in verschiedenen Getreidesorten.
Histone regulieren die Genaktivität und befinden sich in nahezu allen Zellkernsubstanzen, wo sie an die DNA gebunden sind.

Die Skleroproteine umfassen die Muskelproteine Actin und Myosin, das Kollagen sowie die Elastine und Keratine.
Actin und Myosin sind verantwortlich für Muskelkontraktionen.
Kollagen befindet sich in diversen Geweben des menschlichen Körpers und macht somit etwa 25-30% aller Proteine im Körper aus. Von Bindegwebe über Knorpel, Knochen, Bandscheiben und Sehnen bis hin zur Haut und den Herzklappen ist es überall vertreten und sorgt für Strukturgebung und Formbeständigkeit.
Elastine sind wichtig für die Synthese von elastischem Gewebe, wie Bindegewebe, Sehnen, Bändern oder auch Blutgefäßen und der Lunge.
Keratine sind im Menschen Hauptbestandteil von Haaren und Nägeln.

 

Komplexe Proteine enthalten neben dem Eiweißanteil noch einen weiteren Bestandteil. Hierzu zählen:
Glykoproteine (Eiweiß + Kohlenhydrat): einige Hormone, Strukturproteine, Mucine, Membranproteine und Immunglobuline
Lipoproteine (Eiweiß + Lipid): Chylomikronen, HDL, LDL, IDL, VLDL
Phosphoproteine (Eiweiß + Phosphor): Casein (in Milch), Ovovitillin (im Ei)
Nucleoproteine (Eiweiß + Nucleinsäure): Chromatin (DNA und RNA)
Chromoproteine (Eiweiß + Eisen oder Magnesium): Hämoglobin, Chlorophyll

Aminosäuren - Aufbau und Einteilung

Allgemein sind Aminosäuren aus einer Aminogruppe (NH2), einer Carbonsäuregruppe (COOH), einem Wasserstoffatom (H) und einem Rest aufgebaut. Der jeweils unterschiedliche Rest gibt an, welche Aminosäure vorliegt. Die einfachste Aminosäure ist das Glycin. Aminosäuren lassen sich in gewissen Kategorien unterteilen…

1. Proteinogene und Nicht-proteinogene Aminosäuren

Als proteinogene Aminosäuren werden die Aminosäuren bezeichnet, die unser Körper auf Grundlage unseres genetischen Materials aufbaut. Hierzu zählen 20 verschiedene Aminosäuren. In manchen Fachbüchern wird Seleno-Cystein als 21. Aminosäure dazu gezählt. Allerdings ist dies lediglich eine Verbindung aus der Aminosäure Cystein und dem Spurenelement Selen. Als nicht proteinogene Aminosäuren werden dann logischerweise alle anderen Aminosäuren bezeichnet, für die es keinen Codon auf unserer DNA gibt. Es sind über 400 nicht proteinogene Aminosäuren bekannt, die ebenfalls diverse physiologische Funktionen in unserem Körper übernehmen. Die meisten von ihnen sind Derivate der proteinogenen Aminosäuren.

2. Essenzielle, Semi-Essenzielle & Nicht-Essenzielle Aminosäuren

Die 20 proteinogenen Aminosäuren werden in 3 Gruppen eingeteilt.
1. Die essentiellen Aminosäuren kann unser Körper nicht selber synthetisieren. Da sie aber wichtig für uns sind, müssen wir sie exogen, also über die Nahrung zuführen.
2. Die semi-essentiellen Aminosäuren gelten für uns nur in bestimmten Lebenslagen als essentiell. Beispielsweise können Neugeborene die Aminosäuren Arginin, Cystein und Tyrosin noch nicht selbst herstellen, weshalb diese Aminosäuren in dieser Lebenslage essentiell sind. Für Kinder ist zusätzlich noch Tyrosin essentiell, da die Eigensynthese aus Phenylalanin noch nicht möglich ist.
3. Die nicht essentiellen Aminosäuren kann unser Körper durch Umbau von anderen Aminosäuren und sonstigen Stoffen wie z.B. Pyruvat selbst herstellen. Sollte man also mal einen leichten Mangel an einer nicht essentiellen Aminosäure haben, ist das durchaus verkraftbar.

essenzielle AS

Leucin (Leu)
Isoleucin (Ile)
Valin (Val) 
Threonin (Thr)
Lysin (Lys)
Histidin (His)
Phenylalanin (Phe)
Methionin (Met)
Tryptophan (Try)

semi-essenzielle AS

Arginin (Arg)
Cystein (Cys)
Tyrosin (Tyr)

nicht-essenzielle AS

Alanin (Ala)
Prolin (Pro)
Glycin (Gly)
Asparagin (Asn)
Asparaginsäure/Aspartat (Asp)
Glutamin (Gln)
Glutaminsäure/Glutamat (Glu)
Serin (Ser)

3. Unpolare, Polare (aber ungeladene) & Geladene Aminosäuren

unpolar

Glycin (Gly)
Alanin (Ala)
Valin (Val)
Leucin (Leu)
Isoleucin (Ile)
Cystein (Cys)
Methionin (Met)
Phenylalanin (Phe)
Prolin (Pro)
Tryptophan (Try)

polar, ungeladen

Serin (Ser)
Tyrosin (Tyr)
Threonin (Thr)
Glutamin (Glu)
Asparagin (Asn)

geladen

Histidin (His)
Lysin (Lys)
Arginin (Arg)
Glutaminsäure/Glutamat (Glu)
Asparaginsäure/Aspartat (Asp)

Proteine im Körper

Zwar liefert Eiweiß genauso viel Energie wie Kohlenhydrate, jedoch ist beim Eiweiß die Energiebereitstellung keine Hauptaufgabe.
Einige Proteine wirken als Enzyme. Sie katalysieren bestimmte Substrate im Körper, beschleunigen chemische Reaktionen oder machen sie überhaupt erst möglich.
Manche Proteine wirken als Hormone. Diese Botenstoffe übermitteln im Körper “Nachrichten” über bestimmte Zustände. Sie werden an einer Stelle im Körper hergestellt und bringen ihre Botschaft dann zu anderen Körperstellen oder Organen, wodurch dann weitere Reaktionen ausgelöst werden, regulieren also physiologische Vorgänge.
Proteine dienen ebenfalls der Strukturgebung in vielen Körperteilen. Beispielsweise ist das Protein Kollagen dafür verantwortlich Knochen, Haut, und Zähnen ihre Struktur zu geben. Haare und Nägel bekommen ihre Struktur durch Keratin.
Zudem wirken sie als Antikörper und unterstützen somit das Immunsystem, indem sie Bakterien Viren und andere Fremdkörper angreifen.

Wiederum andere Proteine fungieren als Transporter für diverse Stoffe. So sind manche Proteine in der Zellmembran verankert und transportieren bestimmte Stoffe in die Zelle oder aus ihr heraus. Andere Proteine binden Stoffe an sich und transportieren diese dann durch den Körper, wie z.B. das Hämoglobin im Blut, welches Sauerstoff bindet und transportiert. Durch das Anziehen von Wasser, sind Proteine auch dazu fähig die Flüssigkeitsbalance zu wahren. Überall im Körper befinden sich Flüssigkeiten. In den Zellen, zwischen den Zellen, im Blut. Proteine sorgen zusammen mit Mineralien dafür, dass diese Flüssigkeiten sich nicht wahllos verteilen, sondern immer in Balance bleiben.

Gleiches gilt für den Säure-Basen-Haushalt. Proteine dienen durch ihre negative Ladung teilweise als Puffer, um Wasserstoffionen aufzunehmen, damit das Blut nicht zu sauer wird. Umgekehrt, sollte das Blut drohen zu alkalisch zu werden, können die Proteine ganz einfach wieder die Wasserstoffionen ins Blut abgeben. Die Wichtigkeit dieser Regulation zeigt sich darin, dass Proteine denaturieren, wenn das Milieu in dem sie sich befinden zu sauer oder zu alkalisch ist. Das hätte im Blut beispielsweise die Folge, dass Hämoglobin denaturiert und kein Sauerstoff mehr transportieren kann – wir würden sterben.
Zu guter Letzt dienen Proteine noch als Energiespender für Notlagen. Unser Gehirn ist auf Glukose angewiesen. Wenn jedoch keine Kohlenhydrate verfügbar sind, wie es bei Hungersnöten oder stark kohlenhydratreduzierten Diäten der Fall ist, verwendet der Körper Eiweiß aus Muskulatur, Organen, anderen Körpergeweben oder der Nahrung (falls vorhanden), um die Bausteine der Proteine – die Aminosäuren – in einem Prozess namens Gluconeogenese zu Glukose umzubauen.

Proteinbedarf

Der Proteinbedarf richtet sich nach den Lebensumständen.

Alter
Es ist fast schon “normal”, dass man im höheren Alter an Muskelschwund leidet. Dem lässt sich jedoch einfach entgegenwirken, indem man seinen Proteinkonsum leicht erhöht. Sofern man am Muskelerhalt im Alter interessiert ist, empfiehlt es sich etwa 1,6g Eiweiß pro kg Körpergewicht oder mehr am Tag zu sich zu nehmen. Diese Menge sollte für den größten Teil der älteren Bevölkerung ausreichend sein.

Vegetarier/Veganer
Als Vegetarier verzichtet man zum Teil, als Veganer komplett auf tierische Produkte. Allerdings enthalten tierische Proteinquellen weitaus mehr essentielle Aminosäuren (EAA´s), also Proteinbestandteile, die der Körper nicht selbst herstellen kann, auf die er aber angewiesen ist. Um dieses Fehlen an EAA´s auszugleichen, sollte man als Vegetarier/Veganer etwas mehr Gesamtprotein zu sich nehmen, als jemand der sich omnivor ernährt. 15-20% mehr Protein sollten hierbei in der Regel genügen.

Muskelaufbau
Ist man am Muskelaufbau interessiert, sollte man seinen Eiweißkonsum etwas erhöhen. Eiweiß ist der Grundbaustein der Muskulatur. Möchtest du also mehr Muskelmasse, brauchst du auch mehr Eiweiß. Da du dich während einer Muskelaufbauphase sowieso im leichten Kalorienüberschuss befindest oder zumindest isokalorisch (also auf Gewichtserhalt) isst, läufst du nicht Gefahr, dass dein Körper das Muskeleiweiß zur Energieversorgung heranzieht. Somit reichen 1,6 – 2,2g Eiweiß pro kg Körpergewicht völlig aus. Weniger Eiweiß wird dir den Muskelaufbau erschweren, mehr Eiweiß ist nicht schädlich, aber nicht nötig.

Diät (kalorienreduziert)
Möchtest du Fett verlieren, musst du dich unweigerlich in einer kalorienreduzierte Diät begeben. Damit dein Körper auch wirklich das Körperfett verbrennt und nicht deine wertvolle Muskulatur als Energiequelle nutzt, ist es wichtig, dass du genügend Eiweiß zu dir nimmst, um deine Muskeln zu schützen. Zudem ist es wichtig in einer Diät Kraftsport zu betreiben, um dem Körper zu signalisieren, dass die Muskeln noch benötigt werden und er sie nicht abbauen darf, da er dies ansonsten früher oder später auch trotz hohem Eiweißkonsum tun wird. Das ist aber ein anderes Thema; genaueres dazu findest du im Artikel “Diät”. Während einer kalorienreduzierten Diät solltest du zwischen 2 – 2,7g Eiweiß pro kg Körpergewicht zu dir nehmen. An welchem Ende dieser Spanne du dich orientieren solltest, hängt von der Größe des Kaloriendefizits und von deinem Körperfettanteil (KFA) ab. Je höher dein KFA und je geringer das kcal-Defizit, desto weniger Eiweiß brauchst du. Umgekehrt, je niedriger dein KFA und je höher das kcal-Defizit, desto mehr Eiweiß solltest du zu dir nehmen.

Kranke
Da es unheimlich viele verschiedene Krankheitsbilder gibt, die alle individuell betrachtet werden müssen, kann hier keine pauschale Empfehlung ausgesprochen werden. Jeder Fall muss für sich betrachtet werden und sollte spezifisch mit einem Arzt und/oder einer Ernährungsfachkraft besprochen werden.

Jeder andere
Jeder gesunde Mensch, der nicht aus irgendeinem Grund eine spezielle Kostform benötigt, ist mit 1-1,5g Eiweiß pro kg Körpergewicht gut beraten. Einige Institutionen empfehlen zwar geringere Mengen, jedoch gibt die aktuelle Datenlage durchaus Hinweise auf verschiedenste positive Effekte durch eine gesteigerte Eiweißzufuhr. Davon abgesehen sind Empfehlungen unter den hier gegebenen eher realitätsfern.

Thermischer Effekt

Der thermische Effekt (thermic effect of food = TEF) beschreibt die Energiemenge, die allein für die Verdauung des Makronährstoffs verbraucht wird. Der TEF von Protein liegt bei etwa 15-30%. Konsumiert man also 200 kcal durch Eiweiß, stehen dem Körper so gesehen nach der Verdauung davon nur 140-160 kcal effektiv zur Verfügung.

Biologische Wertigkeit / Proteinqualität & Proteinverfügbarkeit

Die Biologische Wertigkeit (BW) eines Proteins beschreibt, wie sehr das Aminosäureprofil der jeweiligen Eiweißquelle dem Aminosäureprofil unseres Körpers gleicht. Das ergibt insofern Sinn, als dass wir gleich das passende Verhältnis an Aminosäuren (AS) aufnehmen, die wir auch brauchen, um körpereigene Proteine herzustellen. Je näher also das Aminosäureprofil dem des Menschen kommt, desto höher ist die biologische Wertigkeit. Theoretisch hätte also ein Eiweißpulver aus Humanprotein die höchstmögliche Wertigkeit (ich hoffe niemand kommt auf die Idee ein solches Eiweißpulver irgendwann herzustellen). Wie hoch die Qualität eines Nahrungsproteins ist, wird bestimmt durch den Gehalt an essenziellen Aminosäuren und durch das Mengenverhältnis der essenziellen AS zueinander und auch zu den nichtessenziellen AS. Der Referenzwert für die biologische Wertigkeit ist das Vollei, welches mit einer biologischen Wertigkeit von 100 gekennzeichnet wurde. Das heißt nicht, dass es ein 100% passendes Aminosäureprofil hat oder Ähnliches. Die Zahl wurde damals relativ willkürlich gewählt. Es sind sowohl Werte unter, als auch über 100 möglich. Insgesamt sind tierische Lebensmittel qualitativ höherwertige Eiweißquellen, als pflanzliche. Das ist auch logisch, da wir in der Regel Muskelfleisch verzehren, welches in unserem Körper ja genauso vorkommt.
Allerdings kann man die biologische Wertigkeit eines jeden Lebensmittels ganz einfach aufwerten, indem man es mit anderen Lebensmitteln kombiniert. Und da wären wir auch beim entscheidenden Punkt, weshalb die biologische Wertigkeit oft nur wenig wenig Relevanz hat. Wir essen so gut wie nie nur ein einziges Lebensmittel pro Mahlzeit. Im Normalfall besteht eine Mahlzeit aus Gemüse, einer Eiweißkomponente und einer Beilage wie Reis, Kartoffeln etc. Da hat man schon mal drei verschiedene Eiweißquellen, die sich gegenseitig in ihrem AS-Profil ergänzen. Ein gutes Beispiel, um diese Aufwertung zu veranschaulichen ist ein mexikanischer Salat, in dem unter anderem Mais (BW=76) und Bohnen (BW=73) enthalten sind. In den richtigen Mengen kombiniert kommen diese 2 Lebensmittel zusammen auf eine biologische Wertigkeit von 101.
Ebenfalls wichtig zu erwähnen im Zusammenhang mit der BW ist, dass ein Protein nur so gut ist, wie sein “schwächstes Glied”. Ist also in dem Protein eine Aminosäure kaum oder gar nicht enthalten, sinkt die biologische Wertigkeit drastisch oder ist gleich 0, obwohl vielleicht alle anderen Aminosäuren in gutem Verhältnis zueinander enthalten sind. Nichtsdestotrotz können auch solche Produkte/Lebensmittel eine gute Portion Eiweiß liefern. Die fehlende(n) Aminosäuren kann man ja noch durch andere Lebensmittel zuführen.
Da pflanzliche Lebensmittel generell eine geringere Proteinqualität aufweisen, ist es empfehlenswert die absolut aufgenommene Menge an Protein leicht zu erhöhen (10-30%), um sicherzustellen alle Aminosäuren ausreichend zuzuführen.
Neben der Proteinqualität spielt auch die Proteinverfügbarkeit eine gewisse Rolle. Diese wird durch unterschiedliche Faktoren beeinflusst.
Die Art und Struktur der Proteine: Nicht jede Peptidbindung kann durch Verdauungsenzyme gespalten werden.
Technologische Maßnahmen wie bspw. Hitzeschädigung kann dazu führen, dass sich einzelne Aminosäuren oder auch ganze Peptidketten verketten und somit nicht mehr durch Verdauungsenzyme spaltbar sind.
Das Vorhandensein einiger Begleitstoffe in der Nahrung kann dazu führen, dass Eiweiße weniger gut verfügbar sind, so bspw. Trypsininhibitoren in Sojabohnen.
Auch die Wechselwirkung mit anderen Inhaltsstoffen kann zur verminderten Proteinverfügbarkeit führen.

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